鐵硫蛋白

鐵硫蛋白（英語：Iron-sulfur protein，或稱為鐵硫蛋白質）是一類蛋白質，其特徵是其中存在着鐵-硫簇，鐵-硫簇中含有與硫連接着的二、三或四個鐵中心，並可處於各種變化的氧化態上。鐵-硫簇存在於多種金屬蛋白之中，例如鐵氧還蛋白、氫化酶、輔酶Q-細胞色素c氧化酶、琥珀酸脫氫酶，和固氮酶等^[1]。鐵硫蛋白是粒線體中執行氧化磷酸化過程的重要成員，像電子傳遞鏈中的第一蛋白複合體（Complex I）及第二蛋白複合體（Complex II）都含有鐵硫簇。此外，像是順烏頭酸酶和SAM依賴蛋白中也有鐵硫簇，另外硫辛酸及生物素的合成也牽涉到鐵硫簇。可見鐵硫簇的作用範圍包括呼吸作用、光合作用、羥化作用以及細菌的氫和氮的固定。

鐵硫蛋白可用基因表現來調控，且容易被一氧化氮破壞。

由於這些蛋白質在大多數生物體的代謝途徑上的普遍性，導致一些科學家理論化鐵-硫化合物在鐵-硫世界理論中的生命起源的探討中扮演重要角色。

結構模體[編輯]

在幾乎所有的鐵硫蛋白中，Fe中心都是四面體，末端配體是半胱氨酸殘基的硫醇基硫中心。硫化物基團是兩個或三個配位的。具有這些特徵的三種不同類型的Fe–S簇最為常見。

2Fe–2S簇[編輯]

最簡單的多金屬系統[Fe₂S₂]簇由兩個鐵離子組成，兩個鐵離子橋接兩個硫離子，並由四個半胱氨酸配體（在Fe₂S₂鐵氧還蛋白中）或兩個半胱氨酸和兩個組氨酸（在里斯克蛋白質（英語：Rieske protein）中）配位。被氧化的蛋白質包含兩個Fe³⁺離子，而被還原的蛋白質包含一個Fe³⁺和一個Fe²⁺離子。這些物質以兩種氧化態(Fe^III)₂和Fe^IIIFe^II存在。 CDGSH鐵硫結構域（英語：CDGSH iron sulfur domain）也與2Fe-2S簇相關。

4Fe–4S簇[編輯]

一個常見的模體具有四個鐵離子和四個硫化物離子，它們位於立方體式簇（英語：Cubane-type cluster）的各個頂點上。 Fe中心通常由半胱氨酰基配體進一步配位。 [Fe₄S₄]電子轉移蛋白（[Fe₄S₄]鐵氧還蛋白）可以進一步細分為低電位（細菌型）和高電位（HiPIP）鐵氧還蛋白（英語：High potential iron–sulfur protein）。低電位和高電位鐵氧還蛋白與以下氧化還原方案相關：

3Fe–4S簇[編輯]

還已知蛋白質包含[Fe₃S₄]中心，其特徵是比更常見的[Fe4S4]核心少一個鐵。三個硫化物離子分別橋接兩個鐵離子，而第四個硫化物橋接三個鐵離子。

其他的Fe–S簇[編輯]

更複雜的多金屬系統是常見的。例子包括固氮酶中的8Fe和7Fe簇。一氧化碳脫氫酶和[FeFe]-氫化酶還具有不尋常的Fe–S簇。在耐氧膜結合的[NiFe]氫化酶中發現了一個特殊的6個半胱氨酸配位的[Fe₄S₃]簇^[2]^[3]。

固氮酶中FeMoco簇的結構。該簇通過半胱氨酸和組氨酸的氨基酸殘基與蛋白質連接。

生物合成[編輯]

Fe-S簇的生物合成已經被很好的研究^[4]^[5]^[6]。鐵硫簇的生物發生已在大腸桿菌，葡萄麴黴（英語：Azotobacter vinelandii）和釀酒酵母這三種細菌中得到了最廣泛的研究。迄今為止，至少鑑定了三種不同的生物合成系統，即nif，suf和isc系統，它們首先在細菌中鑑定出來。 nif系統負責硝化酶中的簇。 suf和isc系統更為通用。

參閱[編輯]

生物無機化學

參考文獻[編輯]

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深入閱讀[編輯]

H. Beinert. Iron-sulfur proteins: ancient structures, still full of surprises. Journal of biological inorganic chemistry: JBIC: a publication of the Society of Biological Inorganic Chemistry. 2000-02, 5 (1): 2–15 [2019-02-12]. ISSN 0949-8257. PMID 10766431. （原始內容存檔於2016-03-06）.
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M. K. Johnson. Iron-sulfur proteins: new roles for old clusters. Current Opinion in Chemical Biology. 1998-04, 2 (2): 173–181 [2019-02-13]. ISSN 1367-5931. PMID 9667933. （原始內容存檔於2016-03-04）.
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外部連結[編輯]

[1] S. J. Lippard, J. M. Berg 「Principles of Bioinorganic Chemistry」 University Science Books: Mill Valley, CA; 1994. ISBN 0-935702-73-3.

[2] Fritsch, J; Scheerer, P; Frielingsdorf, S; Kroschinsky, S; Friedrich, B; Lenz, O; Spahn, CMT. The crystal structure of an oxygen-tolerant hydrogenase uncovers a novel iron-sulphur centre. Nature. 2011-10-16, 479 (7372): 249–252. PMID 22002606. doi:10.1038/nature10505.

[3] Shomura, Y; Yoon, KS; Nishihara, H; Higuchi, Y. Structural basis for a [4Fe-3S] cluster in the oxygen-tolerant membrane-bound [NiFe]-hydrogenase. Nature. 2011-10-16, 479 (7372): 253–256. PMID 22002607. doi:10.1038/nature10504.

[4] Johnson D, Dean DR, Smith AD, Johnson MK. Structure, function and formation of biological iron–sulfur clusters. Annual Review of Biochemistry. 2005, 74 (1): 247–281. PMID 15952888. doi:10.1146/annurev.biochem.74.082803.133518.

[5] Johnson, M.K. and Smith, A.D. (2005) Iron–sulfur proteins in: Encyclopedia of Inorganic Chemistry (King, R.B., Ed.), 2nd edn, John Wiley & Sons, Chichester.

[6] Lill R, Mühlenhoff U. Iron–sulfur-protein biogenesis in eukaryotes. Trends in Biochemical Sciences. 2005, 30 (3): 133–141. PMID 15752985. doi:10.1016/j.tibs.2005.01.006 .

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